Number of the records: 1  

Reaktivátory acetylcholinesterázy

  1. Title statementReaktivátory acetylcholinesterázy [rukopis] / Jaroslava Medková
    Personal name Medková, Jaroslava, (dissertant)
    Issue data2010
    Phys.des.37 l. : il. + 1 DVD
    NoteVed. práce Kamil Kuča
    AbstractOrganofosforové sloučeniny inhibují enzym acetylcholinesterasa, který potom není schopen plnit svou fyziologickou funkci. Spontánní reaktivace acetylcholinesterasy je velice pomalá a závislá na druhu inhibitoru. Z těchto důvodů se využívá v léčbě intoxikace organofosforovými látkami mimo jiné i reaktivátorů acetylcholinesterasy (oximů), které obnovují její funkci. V současné době neexistuje žádný reaktivátor acetylcholinesterasy, který by byl schopen reaktivovat acetylcholinesterasu inhibovanou všemi dostupnými organofosforovými inhibitory. Z toho vyplívá, že se využívá více reaktivátorů acetylcholinesterasy, podle druhu použitého inhibitoru. Proti nervově paralytickým látkám nebo organofosforovým pesticidům se v současnosti používají tyto reaktivátory: pralidoxim, trimedoxim, obidoxim a oxim HI-6. Již dříve bylo zjištěno, že oximy vhodné pro léčbu intoxikace nervově paralytickými látkami nejsou dobrými reaktivátory acetylcholinesterasy inhibované organofosforovými pesticidy. Schopnost jednotlivých oximů reaktivovat inhibovanou acetylcholinesterasu záleží na několika faktorech, jako jsou: strukturní faktory (přítomnost kvarterního dusíku, u biskvarterních sloučenin struktura spojovacího řetězce mezi pyridinovými kruhy, přítomnost, pozice a množství oximových skupin), přestup přes hematoencefalitickou barieru, vliv podané dávky, časový interval mezi intoxikací a podáním antidot, toxicity reaktivátoru nebo vliv inhibitoru na reaktivaci. Při posuzování nově vyvinutých reaktivátorů se využívá in vitro a in vivo experimentů.
    Organophosphorus compounds are powerful inhibitors of acetylcholinesterase. Inhibited acetylcholinesterase is unable to fulfill its physiological function. Spontaneous reactivation of acetylcholinesterases is very slow and dependent on type of inhibitor. Due to this reason, acetylcholinesterase reactivators (oximes) are used to restore its physiological function. Nowadays, there is no acetylcholinesterase reactivator able to reactivate acetylcholinesterase inhibited by all available organophosphorus inhibitors. Due to this, several acetylcholinesterase reactivators are currently used depending on the type of inhibitor. Pralidoxime, trimedoxime, obidoxime and oxime HI-6 are generally used in case of nerve agent and organophosphorus pesticide poisonings. Previously, it was found that oximes originally developed for treatment of nerve agent poisonings are not good in case of acetylcholinesterase inhibited by organophosphorus pesticides. The efficacy of oximes to reactivate inhibited acetylcholinesterase depends on several factors, such as: structural factors (presence of quaternary nitrogen; in case of bisquaternary compounds - structure of connecting chain between pyridinium rings; presence, position and number of oxime groups, etc.), blood-brain barrier penetration, administered dose of the oxime, time period between intoxication and administration of reactivators, toxicity of oximes or type of acetylcholinesterase inhibitor.
    Another responsib. Kuča, Kamil, 1978- (thesis advisor)
    Another responsib. Univerzita J.E. Purkyně v Ústí nad Labem. Katedra chemie (degree grantor)
    Subj. Headings chemické látky
    Subj. Headings acetylcholinesterasa * HI-6 * obidoxim * pralidoxim * reaktivátory acetylcholinesterasy * trimedoxim * acetylcholinesterases * HI-6 * obidoxime * pralidoxime * acetylcholinesterase reactivators * trimedoxime
    Form, Genre bakalářské práce
    Conspect54 - Chemie. Mineralogické vědy
    UDC54-4 * (043)378.22
    CountryČesko
    Languagečeština
    URLhttps://portal.ujep.cz/StagPortletsJSR168/CleanUrl?urlid=prohlizeni-prace-detail&praceIdno=00045353
    Document kindDiploma theses
    Call numberBarcodeSublocationVolný výběrInfo
    P-DP 164213149956421sklad CIn-Library Use Only

Number of the records: 1  

  This site uses cookies to make them easier to browse. Learn more about how we use cookies.